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La structure du bon cholestérol et ses effets protecteurs

samedi 19 mars 2011

Des chercheurs de l’Université de Cincinnati ont déterminé la structure du cholestérol HDL humain, et déclarent que cela pourrait permettre d’expliquer comment ces "paquets de graisse" protègent contre les maladies cardiovasculaires, comme les crises cardiaques et les attaques.

L’étude, dirigée par le Pr Sean Davidson, a été publiée dans le journal Nature Structural & Molecular Biology [1]. Le HDL (pour high-density lipoproteins, lipoprotéines de haute densité) aussi connu sous le nom de "bon cholestérol", sont des paquets de protéines et de graisse qui répartissent la graisse en des endroits spécifiques du corps.

Il y a de plus en plus d’efforts réalisés en vue de créer des médicaments permettant d’élever les niveaux de HDL, travaillant en conjonction avec les médicaments existants qui diminuent le "mauvais cholestérol", ou lipoprotéines de faible densité (LDL – low-density lipoproteins).

Les études sur les HDL synthétiquement dérivées ont montré qu’une protéine abondante dans le HDL, l’apolipoprotéine A-I, a un rôle dans les propriétés cardio-protectrices anti-inflammatoires et antioxydatives du HDL. "Malheureusement, nous en savons peu sur les détails moléculaires qui expliquent les effets protecteurs du HDL" dit Davidson. "Une des principale raison de cela est une complète absence de compréhension de la structure du HDL, et de la manière dont il interagit avec d’autres facteurs plasmatiques importants."

Le Dr. Rong Huang a isolé le HDL humain, et a analysé sa structure en 3 dimensions quand il circule dans le plasma humain.

"Les études précédentes ne se sont focalisées que sur la fabrication de HDL synthétique en tube à essai" dit Davidson. "En isolant le HDL humain, nous sommes en mesure de nous concentrer sur une large gamme de particules de HDL qui circulent dans le corps humain."

Les scientifiques ont utilisé une série de techniques sophistiquées spectroscopiques et de masse spectrométrique pour étudier le HDL, et ont trouvé que les protéines de HDL formaient une structure ressemblant à une cage qui encapsule son embarquement de graisse.

Ils ont déterminé que la plupart des particules de HDL qui circulent dans le plasma humain sont remarquablement similaires dans leur structure, cependant, ils ont découvert que les particules ont un mouvement de torsion ou absorbant les chocs qui leur permet de s’adapter aux changements de contenu en particules de graisse.

En déterminant la structure du HDL, Davidson et son équipe ont été en mesure de conclure que la majorité des interactions physiologiques qui surviennent avec le HDL – y compris ses mouvements de torsion – se déroulent à la surface de la particule, qui est dominée par la protéine cardioprotectrice apolipoprotéine A-I.

La monopolisation de la surface de la particule, dit Davidson, suggère que les autres protéines ont très peu de place pour se lier au HDL, et doivent probablement interagir avec la protéine elle-même, ce qui pourrait expliquer comment l’apolipoprotéine A-I joue un rôle si dominant dans la fonction HDL et ses effets protecteurs.

"Ce travaux sont les premiers modèles détaillés du HDL plasmatique humain, et ont des implications importantes dans la compréhension des interactions clés dans le plasma qui module ses fonctions protectrices dans le contexte des maladies cardiovasculaires" conclut Davidson.

Références :

[1] Apolipoprotein A-I structural organization in high-density lipoproteins isolated from human plasma. Rong Huang, R A Gangani D Silva, W Gray Jerome, Anatol Kontush, M John Chapman, Linda K Curtiss, Timothy J Hodges, W Sean Davidson. Nature Structural and Molecular Biology.


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